蛋白質是生命的基石。它們在細胞的功能和結構中起著關鍵的作用，參與體內的運輸、通訊和代謝。組成蛋白質的有20個氨基酸，這使得蛋白質的潛在結構、序列以及組合幾乎是無限的。

　　每一個蛋白質特定的功能都取決于它的三維結構。精確地畫出蛋白質的三維結構對于了解他們是如何工作的十分重要，這可以提供蛋白質與其他分子相互作用的信息，來了解酶是怎么作用的，以及蛋白質如何進行構象變化。這些數據在藥物設計以及工業(yè)酶的制造中是十分重要的。

在FTIR中，特定波長的紅外光照到樣品上被反射或吸收，并進行測量。蛋白質的不同結構區(qū)域會產生不同的特征吸收帶，這些信息可以被解析來確定蛋白質的二級結構。這種二級結構的主要組成部分是β片層和α螺旋，它是蛋白質結構中最重要的一個方面。

　　由FTIR得到的酰胺Ⅰ帶提供C=O鍵合的信息，酰胺Ⅱ帶提供N-H鍵合的信息。這可以得到二級結構的重要信息，因為蛋白質的二級結構含量會影響這兩種鍵合。通常情況下，酰胺Ⅰ帶對二級結構非常敏感。

　　此外，能譜科技iCAN 9傅立葉變換紅外光譜儀還可以得到蛋白質結構的動力學信息。特定構象的結構動力學可以影響蛋白質活性，這些動力學對于蛋白質發(fā)揮其功能是必不可少的。

　　結構動力學信息是通過評估水與蛋白質中氫原子的氫同位素的交換速率得到的。這表明了蛋白質三維結構中N-H鍵中H的可得性；更快的速率表明蛋白質區(qū)域正在進行的交換活動更多更靈活。

　　能譜科技iCAN 9傅立葉變換紅外光譜儀可以用來研究蛋白質的穩(wěn)定性，包括各種熱作用、化學條件下的折疊和展開過程以及蛋白質聚集過程，這在亨廷頓、帕金森、阿爾茨海默氏癥以及其他淀粉體病中已經被廣泛研究。此外，能譜科技iCAN 9傅立葉變換紅外光譜儀還可以提供蛋白質側鏈R基團所屬序列的信息，從而區(qū)分多肽鏈中的氨基酸。

　　雖然FTIR不能像NMR和晶體一樣提供高分辨率的數據，但是它可以快速有效地掃描天然狀態(tài)的蛋白質，成本僅是其他方法的一小部分。